Нарушение природной структуры белка называется. Качественные особенности живой материи
«Белка и Стрелка» - Белка и Стрелка дожили до глубокой старости и умерли своей смертью. Через некоторое время у Стрелки появились щенки. Одними из наиболее приспособившихся собак-претендентов были Белка и Стрелка. 19 августа 1960 года был совершён успешный запуск космического корабля-спутника на орбиту. Все шесть щенков были здоровы.
«Белки урок» - Качественные реакции. Общие свойства белков. Четвертичная структура белковой молекулы. Биуретовая Ксантопротеиновая HNO3 NaOH CuSO4. Содержание белков в организме (в процентах к сухой массе). Структура белковой молекулы. Белки. Функции белков. Содержание белков в пище. Что такое жизнь?
«Биосинтез белка» - Незаменимые аминокислоты выделены жирным шрифтом. Участники биосинтеза молекул белка. Неправильный ответ. Содержание. Проверь себя. Схема растительной и животной клеток. Введение. Правильный ответ. Биосинтез белков в живой клетке. Процесс биосинтеза белков в живой клетке. Поставщики энергии для биосинтеза белков.
«Белки химия» - В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. Определение. Строение полипептидной цепи. Содержание. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь. Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. Первичная структура белка при денатурации сохраняется.
«Белки и их функции» - Функции белков чрезвычайно многообразны. Строительный материал. Сократительные белки вызывают всякое движение. Химические свойства белков. Выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Функции белка. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы. Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура.
«Аминокислоты и белки» - Реакции?-аминокислот. Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2) Нингидринная реакция. РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. Отходы с оптически активным изомером a-аминокислоты. ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида.
Классификация белков. По форме молекул белки можно разделить на две большие группы – глобулярные (имеют сферическую форму) и фибриллярные (удлиненной формы). Так, глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин. Фибриллярные белки – кератин, коллаген, миозин и др. (рис.)
Белки, образованные только аминокислотами, называются простыми . Сложными являются белки, имеющие в своем составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe, Zn, Mg, Mn), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложными белками являются липопротеины и гликопротеины (например, иммуноглобулины), а также большинство ферментов.
Денатурация и ренатурация белков . Одно из основных свойств белков - способность изменять свою структуру и свойства под влиянием различных факторов (действие концентрированных кислот и щелочей, высокая температура и др.). Процесс нарушения природной конформации белков под влиянием каких-либо факторов без нарушения первичной структуры называется денатурацией (от лат. де - приставка, означающая потерю, и натура - природные свойства) (рис.). Изменение структуры белка происходит вследствие разрыва водородных и ионных связей, стабилизирующих пространственные структуры. При денатурации могут утрачиваться четвертичная, третичная и даже вторичная структура. Денатурация сопровождается потерей биологической активности белка. При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т.д. Денатурирующими агентами являются: высокая температура, кислоты и щелочи, мочевина, спирты, фенол, хлорамин, соли тяжелых металлов и др. Так, соли тяжелых металлов (кадмия, ртути и др.) при взаимодействии с белками образуют нерастворимые соединения, и белки выпадают в осадок.
Как правило, денатурация имеет необратимый характер. Хотя на первых ее стадиях, при условии прекращения действия повреждающих факторов, белок может восстановить свое первоначальное состояние. Это явление называется ренатурацией (от лат. ре - приставка, обозначающая возобновление). В организмах обычно наблюдается частичная обратимая денатурация белков.
Способность белков к обратимому изменению своей структуры в ответ на действие физических и химических факторов лежит в основе важнейшего свойства всех живых систем - раздражимости .
Под влиянием некоторых факторов (воздействие формалина, спирта, щелочей и др.) может происходит разрушение первичной структуры. Процесс разрушения первичной структуры белков, называемый деструкцией (от лат. де - и структура - строение), всегда необратимый.
Явление денатурации часто используется в биологических исследованиях и в медицине. При определении в биологическом материале низкомолекулярных соединений из раствора сначала удаляют белки. Для этого вызывают их денатурацию, осаждают или отфильтровывают.
В медицине денатурирующие агенты часто применяются для стерилизации медицинских инструментов и материалов в автоклавах (здесь денатурирующий агент – высокая температура). Их используют также в качестве антисептиков (спирт, фенол, хлорамин и др.) для очистки загрязненных материалов и поверхностей. То же происходит при обеззараживании ран, ссадин, царапин раствором йода или спиртом. На денатурации белков основано применение мышьяковистого ангидрида в стоматологической практике при лечении пульпита.
Функции белков. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.
Структурная. Белки входят в состав всех биологических мембран и органоидов клетки. Преимущественно из белков состоят хрящи, сухожилия. В их состав входит белок коллаген . Кератин – компонент перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у высших животных. Эластин является компонентом связок, стенок кровеносных сосудов.
Каталитическая (ферментативная). Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетках живых организмов в сотни миллионов раз. Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада веществ. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе и т.д.
Механизм действия ферментов объясняет теория активного центра . Согласно ей, в молекуле каждого фермента имеется один или более участков, в которых происходит тесный контакт между молекулами фермента и специфического вещества - субстрата (рис.). Активным центром выступает функциональная группа (например, ОН-группа серина), отдельная аминокислота либо сочетание нескольких (в среднем от 3 до 12), расположенных в определенном порядке аминокислотных остатков. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты в силу точного соответствия их пространственных структур (как ключ и замок).
Молекула фермента вызывает ослабление определенных химических связей субстрата, и катализируемая реакция происходит с меньшими начальными затратами энергии, а следовательно, с намного большей скоростью. Ферменты ускоряют ход реакции без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации , т.е. в их присутствии затрачивается значительно меньше энергии для придания молекулам реакционной способности.
На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента, который сохраняет исходную структуру и свойства. Освободившийся при этом активный центр может принимать следующие новые молекулы субстрата. Именно поэтому ферменты требуются в крайне низких концентрациях.
Некоторые ферменты, помимо активного центра, имеют один или несколько регуляторных центров. С этими участками могут связываться молекулы, регулирующие активность фермента. Они носят название активаторов (от лат. активус - деятельностный).
Молекулы некоторых веществ, взаимодействуя с ферментом, снижают или блокируют его активность (рис.). Такие вещества называются ингибиторами (от лат. ингибео – сдерживаю, останавливаю) . Например, многие лекарственные препараты природного или синтетического происхождения являются ингибиторами определенных ферментов. Кроме того, в основе действия некоторых токсических веществ лежит ингибирование активного центра ферментов.
Транспортная. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины - ионы металлов и гормоны. Молекулы белков, входящие в состав цитоплазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку и из нее.
Сократительная (или двигательная). Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин – обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения. Белок тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
Регуляторная . Некоторые пептиды и белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин регулирует содержание глюкозы в крови. Глюкагон регулирует расщепление гликогена до глюкозы, повышая ее содержание в крови.
Сигнальная. Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром - светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и onсин - составная часть пигмента родопсина, находящегося в клетках сетчатки глаза.
Защитная. Специфические белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так в ответ на проникновение чужеродных тел - антигенов - в клетке вырабатываются антитела - особые белки, называемые иммуноглобулинами, которые обеспечивают иммунитет. Интерфероны защищают организм от вирусной инфекции. Фибриноген , тромбопластин и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращении кровопотери.
Токсическая. Многие живые существа в качестве собственной защиты выделяют белки, называемые токсинами , которые в большинстве случаев являются ядами для других организмов. Токсины синтезируются в организме некоторых змей, лягушек, насекомых, грибов, растений, бактерий. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины , которые подавляют действие этих ядов.
Энергетическая. Белки могут служить источником энергии в клетке (после гидролиза). При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.
С белками могут взаимодействовать некоторые вещества и подавлять их функции. Такие вещества называются ингибиторами. Ингибиторами белковых функций являются многие яды. Так, например, ингибиторами белков-рецепторов постсинаптической мембраны, которые связываются с медиатором ацетилхолином при передаче нервного импульса в синапсах, являются мускарин (токсин мукора) и никотин . При этом нарушается проведение нервного импульса. Подобное действие оказывает также атропин – вещество, содержащееся в растениях красавки и белены. Атропин является ингибитором М-холинорецепторов. Учитывая, что связывание ацетилхолина с М-холинорецепторами вызывает сокращение многих гладких мышц, атропин используется как лекарственное средство, снимающее их спазм (спазмолитик). Однако при передозировке атропином могут наблюдаться двигательное и психическое возбуждение, галлюцинации, признаки понижения тонуса гладких мышц радужной оболочки глаз, бронхов, органов брюшной полости. Такой же эффект наблюдается при употреблении отваров белены (отсюда поговорка «белены объелся».
s1. Что общего и чем отличаются процессы денатурации и деструкции? 2. Чем обусловлено разнообразие свойств белков? 3 . Каковы основные биологические функции белков? 4. В чем состоит защитная функция белков? 5. Чем определяется двигательная функция белков? 6. Что такое ферменты? Почему без участия ферментов протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?
Определенные представления о пространственном строении и форме белковых молекул были получены в исследованиях с использованием электронного микроскопа. У многих белков форма молекул компактна и представляет шарообразные или вытянутые в виде эллипсоида частицы диаметром 10-30 нм. Другие белковые молекулы вытянуты в виде нитей диаметром 5-15 нм и длиной несколько сотен нм, третьи образуют палоч-ковидные структуры диаметром 10-20 нм и длиной 100-300 нм.
Наиболее точные сведения о пространственном строении белков были получены методом рентгеноструктурного анализа, с помощью которого изучают структуру белковых молекул в кристаллическом состоянии.
Как было выяснено, в белковых кристаллах полностью сохраняется нативная конформация молекулы, которая стабилизируется большим количеством криталлизационной воды.
Длинные нитевидные формы белковых молекул принято называть фибриллярными белками.
Молекулы со сферической формой называют глобулярными белками. Их полипептидные цепи свернуты в глобулы, имеющие форму эллипсоида вращения разной степени вытянутости.
К глобулярным белкам относятся ферменты, регуляторные и транспортные белки, запасные растительные белки.
Между глобулярными и фибриллярными конформациями белковых молекул имеется много переходных форм, характерных для многих белков.
В связи с большими различиями формы белковых молекул и высокой степенью их полимерности существенные трудности возникают при определении молекулярных масс белков, в связи с этим для этих целей разра-ботаны специальные методы исследований.
Для хорошо растворимых и очищенных от примесей белков молекулярные массы бывают опреде-лены с довольно высокой точностью по изменению осмотического давления белкового раствора. Между молекулярной массой белков и величиной осмотического давления их растворов наблюдается обратная заисимость.
Для кристаллических форм хорошо очищенных белков молекулярные массы с высокой степенью точности определяют методом рент-геноструктурного анализа.
При определении молекулярных масс белков очень часто исполь-зуется метод седиментационного анализа, основанный на измерении ско-рости седиментации (осаждения) молекул белков под действием большой центробежной силы, возникающей при высокоскоростном центри-фугировании белкового раствора.
Первая установка для высокоскоростного центрифугирования (ультрацентрифуга) была сконструирована Т. Сведбергом и Д.Б.Никольсом в 1923 ᴦ. В современных ультрацентрифугах можно создавать центробежное ускорение более 500000 g. Под действием центробежной силы молекулы белка, равномерно распределенные в растворе, начинают перемещаться с определенной скоростью в направлении действия центробежной силы, образуя удаляющуюся от центра вращения границу раздела между осаждающимися белками и чистым растворителем.
Положение границы раздела через определённые промежутки времени регистрируется с помощью оптической системы и на базе этих результатов определяется коэффициент седиментации , который и выражает скорость седиментации белков.
По мере возрастания молекулярной массы белка коэффициент се-диментации увеличивается, однако строго прямой зависимости между этими показателями не наблюдается, так как скорость седиментации зави-сит также от формы молекул.
Значение коэффициента седиментации принято выражать в специальных единицах — сведбергах , которые обозначают символом S.
Один сведберг (1S) численно равен 1×10-13 секунды. Для большинства расти-тельных белков коэффициенты седиментации находятся в пределах 1-20S.
На базе коэффициентов седиментации и диффузии белковых мо-лекул рассчитаны молекулярные массы многих белков, выделенных из различных объектов:
рибонуклеаза 12640 α-амилаза 97600
гемоглобин 64500 каталаза 247500
глиадин пшеницы 27500 эдестин конопли 300000
альбумин яйца 44000 уреаза сои 483000
зеин кукурузы 50000 пепсин 35500
Для определения молекулярных масс полипептидов, входящих в состав олигомерных белков, находит широкое применение метод электро-фореза заряженных частиц в полиакриламидном геле, который позволяет проводить очень точное разделение полипептидов под воздействием электрического поля.
Под влиянием электрического поля заряженные молекулы полипеп-тидов движутся к аноду или катоду через пористый носитель, которым является полиакриламидный гель, образующийся при совместной полиме-ризации акриламида и бисакриламида в определенной буферной среде.
Этот гель сильно гидратирован и имеет поры определенных размеров исходя из соотношения акриламида и бисакриламида. Скорость дви-жения заряженных частиц в пористом носителе зависит от величины заряда, молекулярной массы и пространственной конфигурации молекул, в связи с этим в результате электрофореза разделяемые частицы, различающиеся по электрическому заряду и пространственным параметрам, распреде-ляются в полиакриламидном геле в виде узких зон, которые окрашиваются специальным красителем.
Размеры окрашенных зон точно указывают концентрацию выделенных при электрофорезе полипептидов, а их общее число — наличие в изучаемой смеси разных полипептидов (рис .
Читайте также
Определенные представления о пространственном строении и форме белковых молекул были получены в исследованиях с использованием электронного микроскопа. У многих белков форма молекул компактна и представляет шарообразные или вытянутые в виде эллипсоида частицы… [читать подробнее].
Строение белковой молекулы.
Молекула белков имеет вид длинных цепей, которые состоят из 50-1500 аминокислот, соединенных прочной ковалентной азот-углеродной связью, называемой пептидной связью (– СО – NH –), а образовавшееся соединение называется пептидом.
N---C---C---N---C---C
/ ׀ ׀׀ ׀ ׀ \
свободная пептидная свободная
аминогруппа связь карбоксильная группа
Из 2х аминокислот образуется дипептид (димер ); из 3х аминокислот – трипептид(триммер); из многих – полипептид (полимер).
Кроме пептидной связи известна еще дисульфидная связь , которая формируется при взаимодействии двух остатков аминокислоты цистеина.
(– S – S –)
Поскольку в аминокислотах одновременно присутствуют и (основная группа) и COOH (кислая группа), они относятся к амфотерным соединениям.
Выделяют 4 уровня пространственной организации молекулы белков.
Первичная структура белка – полипептидная цепочка с определенной последовательностью аминокислот («линейная цепочка»)
Первичная структура белка уникальна и определяет его пространственную организацию, свойства и функции в клетке.
Нарушение природной структуры белка
Пример: белок рибонуклеаза, выполняющий ферментативную функцию.
Вторичная структура белка определяется укладкой цепочки аминокислот в определенные структуры, называемые α- спиралью и β- слоем (гармошка).
Вторичная структура формируется за счет: ионных и электростатических связей между положительными и отрицательными ионами; и водородных связей , которые образуются между двумя сильно отрицательными атомами – С и О.
Пример: кератин – входит в состав ногтей и волос, коллаген также фермент в формуле закрученной спирали.
Третичная структура образуется при сворачивании полипептидной цепи с элементами вторичной структуры в клубок (глобулу) и поддерживается за счет ионных, гидрофильных и ковалентных (дисульфидных) связей между различными остатками аминокислот.
Гидрофильные связи – это связи образующиеся за счет дисперсионных взаимодействий полярных боковых цепей.
Гидрофобные связи – слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекулярного растворителя.
Биологическую активность белок проявляет только в виде третичной структуры, поэтому замена даже одной аминокислоты в цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате его биологический активности.
Четвертичная структура белка – объединение 2х, 3х, 4х и более молекул с третичной организацией в один комплекс.
Пример: гемоглобин состоит из 4х субъед.
и небелковой части – гема (железа).
Замена одной из 300 аминокислот, находящихся в молекуле гемоглобина – глутаминовой кислоты – валином, изменяет свойства гемоглобина. Люди с такими изменениями страдают наследственными заболеваниями – серповидноклеточной анемией.
Все цепи в четвертичной структуре удерживаются слабыми связями типа водородных и дисульфидных мостиков.
Денатурация – утрата белковой молекулой своей структурной организации.
Денатурация может происходить в результате различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, повышение температуры, облучение, высокое Д и т.д.)
Денатурация может быть:
ü обратимой –нарушается четвертичная, третичная и вторичная структура белка, но первичная НЕ нарушается, и при возвращении нормальных условий вожможна ренатурация – восстановление нормальной конфигурации белковой молекулы.
ü необратимой – при нарушении первичной структуры.
Состав и строение белков
В основе жизнедеятельности клетки лежат биохимические процессы, протекающие на молекулярном уровне и служащие предметом изучения биохимии. Соответственно и явления наследственности и изменчивости тоже связаны с молекулами органических веществ, и в первую очередь с нуклеиновыми кислотами и белками.
Состав белков
Белки представляют собой большие молекулы, состоящие из сотен и тысяч элементарных звеньев — аминокислот.
Такие вещества, состоящие из повторяющихся элементарных звеньев - мономеров, называются полимерами.
Дашков Максим Леонидович, репетитор по биологии в Минске
Соответственно белки можно назвать полимерами, мономерами которых служат аминокислоты.
Всего в живой клетке известно 20 видов аминокислот. Название аминокислоты получили из-за содержания в своем составе аминной группы NHy, обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы СООН, имеющей кислотные свойства. Все аминокислоты имеют одинаковую группу NH2-СН-СООН и отличаются друг от друга химической группой, называемой радикалом — R.
Соединение аминокислот в полимерную цепь происходит благодаря образованию пептидной связи (СО — NH) между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Если образовавшаяся полимерная цепь короткая, она называется олигопептидной, если длинная — полипептидной.
Строение белков
При рассмотрении строения белков выделяют первичную, вторичную, третичную структуры.
Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи.
Изменение в расположении даже одной аминокислоты ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул, которое образуется при сочетании 20 разных аминокислот, достигает астрономической цифры.
Если бы большие молекулы (макромолекулы) белка располагались в клетке в вытянутом состоянии, они занимали бы в ней слишком много места, что затруднило бы жизнедеятельность клетки. В связи с этим молекулы белка скручиваются, изгибаются, свертываются в самые различные конфигурации.
Так на основе первичной структуры возникает вторичная структура - белковая цепь укладывается в спираль, состоящую из равномерных витков.
Соседние витки соединены между собой слабыми водородными связями, которые при многократном повторении придают устойчивость молекулам белков с этой структурой.
Спираль вторичной структуры укладывается в клубок, образуя третичную структуру. Форма клубка у каждого вида белков строго специфична и полностью зависит от первичной структуры, т.
е. от порядка расположения аминокислот в цепи. Третичная структура удерживается благодаря множеству слабых электростатических связей: положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, гидрофобные (водоотталкивающие) группы.
Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре.
Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 2).
В структурах белковых молекул наблюдается следующая закономерность: чем выше структурный уровень, тем слабее поддерживающие их химические связи. Связи, образующие четвертичную, третичную, вторичную структуру, крайне чувствительны к физико-химическим условиям среды, температуре, радиации и т.
д. Под их воздействием структуры молекул белков разрушаются до первичной - исходной структуры. Такое нарушение природной структуры белковых молекул называется денатурацией.
При удалении денатурирующего агента многие белки способны самопроизвольно восстанавливать исходную структуру. Если же природный белок подвергается действию вьюокой температуры или интенсивному действию других факторов, то он необратимо денатурируется. Именно фактом наличия необратимой денатурации белков клеток объясняется невозможность жизни в условиях очень высокой температуры.
Первичная структура белков.
Вторичная структура белков.
Третичная структура белков.
Четвертичная структура белков.
Биологическая роль белков в клетке
Белки, называемые также протеинами (греч.
протос - первый}, в клетках животных и растений выполняют многообразные и очень важные функции, к которым можно отнести следующие.
Каталитическая. Природные катализаторы - ферменты представляют собой полностью или почти полностью белки. Благодаря ферментам химические процессы в живых тканях ускоряются в сотни тысяч или в миллионы раз.
Под их действием все процессы идут мгновенно в «мягких» условиях: при нормальной температуре тела, в нейтральной для живой ткани среде. Быстродействие, точность и избирательность ферментов несопоставимы ни с одним из искусственных катализаторов. Например, одна молекула фермента за одну минуту осуществляет реакцию распада 5 млн.
молекул пероксида водорода (Н202). Ферментам характерна избирательность. Так, жиры расщепляются специальным ферментом, который не действует на белки и полисахариды (крахмал, гликоген). В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры.
Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций.
Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет биохимический конвейер.
Считают, что каталитическая функция белков зависит от их третичной структуры, при ее разрушении каталитическая активность фермента исчезает.
Защитная. Некоторые виды белков защищают клетку и в целом организм от попадания в них болезнетворных микроорганизмов и чужеродных тел.
Такие белки носят название антител. Антитела связываются с чужеродными для организма белками бактерий и вирусов, что подавляет их размножение. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется иммунитетом.
Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые возбудители (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей.
Если через некоторое время болезнетворные вирусы и бактерии попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.
Гормональная. Многие гормоны также представляют собой белки. Наряду с нервной системой гормоны управляют работой разных органов (и всего организма) через систему химических реакций.
Отражательная. Белки клетки осуществляют прием сигналов, идущих извне. При этом различные факторы среды (температурный, химический, механический и др.) вызывают изменения в структуре белков - обратимую денатурацию, которая, в свою очередь, способствует возникновению химических реакций, обеспечивающих ответ клетки на внешнее раздражение.
Эта способность белков лежит в основе работы нервной системы, мозга.
Двигательная. Все виды движений клетки и организма: мерцание ресничек у простейших, сокращение мышц у высших животных и другие двигательные процессы - производятся особым видом белков.
Энергетическая. Белки могут служить источником энергии для клетки.
При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.
Транспортная. Белок гемоглобин крови способен связывать кислород воздуха и транспортировать его по всему телу.
Эта важнейшая функция свойственна и некоторым другим белкам.
Пластическая. Белки - основной строительный материал клеток (их мембран) и организмов (их кровеносных сосудов, нервов, пищеварительного тракта и др.). При этом белки обладают индивидуальной специфичностью, т. е. в организмах отдельных людей содержатся некоторые, характерные лишь для него, белки-
Таким образом, белки - эти важнейший компонент клетки, без которого невозможно проявление свойств жизни.
Однако воспроизведение живого, явление наследственности, как мы увидим позже, связано с молекулярными структурами нуклеиновых кислот. Это открытие - результат новейших достижений биологии. Теперь известно, что живая клетка обязательно обладает двумя видами полимеров-белками и нуклеиновыми кислотами. В их взаимодействии заключены самые глубокие стороны явления жизни.
1. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?
Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией.
Денатурация белков может быть вызвана действием различных факторов, например, высокой температуры, концентрированных кислот и щелочей, тяжёлых металлов.
2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.
Молекулы фибриллярных белков имеют вытянутую, нитевидную форму. Глобулярные белки характеризуются компактной округлой формой молекул. К фибриллярным белкам относятся, например, кератин, коллаген, миозин.
Глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин и др.
3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.
● Структурная функция. Белки входят в состав всех клеток и межклеточного вещества, являются компонентами различных структур живых организмов. Например, у животных белок коллаген входит в состав хрящей и сухожилий, эластин – в состав связок и стенок кровеносных сосудов, кератин является важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт.
● Ферментативная (каталитическая) функция.
Белки-ферменты являются биологическими катализаторами, ускоряя протекание химических реакций в живых организмах. Например, пищеварительные ферменты амилаза и мальтаза расщепляют сложные углеводы до простых, пепсин – белки до пептидов, под действием липаз происходит расщепление жиров до глицерина и карбоновых кислот.
● Транспортная функция.
Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Например, гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют высшие карбоновые кислоты, а глобулины – ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из неё.
● Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться.
Например, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения, тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
● Регуляторная функция.
Некоторые белки и пептиды участвуют в регуляции различных физиологических процессов. Например, гормоны белково-пептидной природы инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) – процессы роста и физического развития.
● Сигнальная функция заключается в том, что некоторые белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны клеток, в ответ на действие внешних факторов изменяют свою пространственную конфигурацию, тем самым обеспечивая приём сигналов из внешней среды и передачу информации в клетку.
Например, белок опсин, входящий в состав пигмента родопсина, воспринимает свет и обеспечивает возникновение зрительного возбуждения рецепторов (палочек) сетчатки глаза.
● Защитная функция. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных объектов и от повреждений. Например, иммуноглобулины (антитела) участвуют в иммунном ответе, интерферон защищает организм от вирусной инфекции.
Фибриноген, тромбопластин и тромбин обеспечивают свёртывание крови, предотвращая кровопотерю.
● Токсическая функция.
Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов.
● Энергетическая функция. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.
● Запасающая функция. Например, в семенах растений запасаются особые белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком в качестве источника азота.
Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?
Ферменты – белки, которые выполняют функцию биологических катализаторов, т.
е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Они катализируют реакции синтеза и расщепления различных веществ. Без участия ферментов эти процессы протекали бы слишком медленно или не протекали бы вовсе. Практически все процессы жизнедеятельности организмов обусловлены ферментативными реакциями.
5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова её причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определённом диапазоне температуры, рН и других факторов?
Специфичность ферментов заключается в том, что каждый фермент ускоряет только одну реакцию либо действует только на определённый тип связи.
Эта особенность объясняется соответствием пространственной конфигурации активного центра фермента тому или иному субстрату (субстратам).
Ферменты являются белками. Изменение рН, температуры и других факторов может вызвать денатурацию ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.
6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?
Белки – основа жизни.
Они выполняют чрезвычайно важные биологические функции, многие из которых (ферментативную, транспортную, двигательную и др.) не способны выполнять ни углеводы, ни жиры. Белки, использованные в качестве энергетического субстрата, дают столько же энергии, сколько и углеводы (1 г – 17,6 кДж) и в 2,2 раза меньше, чем жиры (1 г – около 39 кДж).
Кроме того, при полном расщеплении белков (в отличие от углеводов и жиров) образуются не только СО2 и Н2О, но также соединения азота и серы, причём некоторые из них токсичны для организма (например, NH3).
Поэтому энергетическую функцию у живых организмов выполняют прежде всего углеводы и жиры.
7*. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормального роста и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды - вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чём основано лечебное действие сульфаниламидов?
С помощью фермента (дигидроптероатсинтетазы) бактерии осуществляют превращение ПАБК в продукт (дигидроптероевую кислоту), который далее используется для синтеза необходимых ростовых факторов.
Из-за структурного сходства с ПАБК, сульфаниламиды также способны связываться с активным центром этого фермента, блокируя его работу (т.е. наблюдается конкурентное ингибирование). Это ведёт к нарушению синтеза ростовых факторов и нуклеиновых кислот у бактерий.
* Задания, отмеченные звёздочкой, предполагают выдвижение учащимися различных гипотез.
Поэтому при выставлении отметки учителю следует ориентироваться не только на ответ, приведённый здесь, а принимать во внимание каждую гипотезу, оценивая биологическое мышление учащихся, логику их рассуждений, оригинальность идей и т. д. После этого целесообразно ознакомить учащихся с приведённым ответом.
Дашков М.Л.
Сайт: dashkov.by
Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота.
В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении.
При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяются последовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид (впоследствии она может сворачиваться в спираль или глобулу).
Разнообразие белков определяется тем, какие аминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь. Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку их расположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного вида отличаются по целому ряду белков (с чем, например, связан феномен несовместимости при пересадке тканей и органов от одного животного другому).
Понятия «белок» и «пептид» близки между собой, однако между ними имеются и различия.
Пептидами обычно называют олигопептиды, т. е. те, чья цепь содержит наибольшее число аминокислотных остатков (10-15),а белками называют пептиды, со-держащие большое число аминокислотных остатков (до нескольких тысяч) иимеющие определенную компактную пространственную структуру, так как длинная полипептидная цепь является энергетически невыгодным состоянием.
Выделяются четыре уровня пространственной организации (структуры) бел-ков. Все структуры формируются в каналах эндоплазматической сети.
Процесс нарушения природной структуры белка называется:
При воздействии неблагоприятных факторов среды (облучение, повышенная температура, химические вещества) структуры белка могут разрушаться - происходит денатурация. Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольно восстанавливается.
Первичная же структура невосстановима, так как формируется только на рибосомах при участии сложнейшего механизма биосинтеза белков. В зависи-мости от пространственной структуры белки бывают фибрил-лярные (в виде волокон) - строительные белки и глобулярные (в виде шара) - ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.
Огромное разнообразие белков обеспечивает и множество функций, ими выполняемых, и многоообразие организмов.
Функции белков:
1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);
2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);
3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);
4) запасная (альбумины яйца);
5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);
6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);
7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);
8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);
9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;
10) энергетическая (при распаде белка выделяется 17 кдж энергии).
Краснодембский Е.
Г.»Общая биология: Пособие для старшеклассников и поступающих в вузы»
Н. С. Курбатова, Е. А. Козлова «Конспект лекций по общей биологии»
Т.Л. Богданова «Пособие для поступающих в вузы»
Денатурация - это процесс утраты трехмерной конформации, которой обладают белковые молекулы. Подобное явление может иметь временный либо постоянный характер. В любой ситуации последовательность аминокислотных остатков в структуре белка сохраняется.
Особенности
Денатурация белков связана с изменением температуры. В случае разрыва существенного количества связей, которые стабилизируют пространственную структуру молекулы белка, которая уникальна, молекула полностью (либо в частичном виде) будет принимать форму беспорядочного случайного клубка.
Обратимая денатурация предполагает частичные изменения, не приводящие к полному изменению первичной последовательности аминокислот. В случае полного разрушения невозможно восстановить структуру белка.
Характеристика
При нагревании биополимера до 60-80 градусов Цельсия либо воздействии иных реагентов, способных разрушать нековалентные (водородные, дисульфидные) связи в белках, происходит денатурация.
Это явление наблюдается на поверхности раздела двух фаз. В щелочной либо кислой среде, а также под воздействием органических полярных растворителей (фенолов, спиртов), происходит разрушение структуры белка.
Механизм
В некоторых случаях используют для денатурации мочевину либо гуанидинхлорид, которые способны образовывать водородные связи с карбонильными или аминогруппами пептидного вида, а также с частью радикала аминокислот.
При этом они подменяют существующие в белковой молекуле внутримолекулярные водородные связи, что приводит к изменению вторичной и третичной структуры биополимеров. Денатурация белков зависит от присутствия в молекуле дисульфидных связей.
Например, в ингибиторе трипсана (панкреатическом белке) присутствуют дисульфидные мостики. При их восстановлении денатурация осуществляется без применения иных денатурирующих компонентов. При последующем помещении белка в окислительные условия, SH-групп цистеина окисляется.
В результате химического взаимодействия происходит восстановление исходной конформации. Наличие одной дисульфидной связи способствует существенному повышению стабильности всей пространственной структуры.
Денатурация - это процесс, приводящий к уменьшению растворимости белковой молекулы. В результате его происходит образование осадка «свернувшегося» белка. При высокой концентрации в растворе биополимера наблюдается полная «свертываемость» массы раствора.
Примером такого явления будут превращения, наблюдаемые при варке куриного яйца. Денатурация ДНК предполагает полную утрату биологической активности белка. Именно эти свойства способствовали использованию в качестве антисептика раствора карболовой кислоты.
Высокая вероятность разрушения структуры белковых молекул создает огромное количество сложностей в их выделении, изучении, практическом использовании в промышленных и медицинских целях.
Ренатурация
Если денатурация - это процесс разрушения биополимеров, то ренатурация является обратным явлением. Восстановление нативной конформации белковой молекулы возможно в случае медленного охлаждения разрушенного при нагревании белка.
Подобное явление подтверждает строение первичной структуры белковых молекул. Образование нативной конформации является самопроизвольным процессом, предполагающим использование минимального количества энергии.
В пространственной структуре биополимера используется кодировка расположения последовательности аминокислот в полипептиде. Это усложняет процедуру ренатурации белковых молекул.
Заключение
Белковые молекулы, обладающие одинаковой либо схожей конформацией, способны иметь существенные различия в первичной структуре. При этом отличающиеся аминокислоты аналогичны по химико-физическим характеристикам боковых цепей. В процессе денатурации происходит разворачивание молекулы, она лишается способности выполнять свое биологическое предназначение.
При ультрафиолетовом либо инфракрасном излучении происходит передача кинетической энергии биополимеру, в результате чего возникает вибрация его атомов. Это вызывает полное разрушение водородных связей, провоцирует свертывание белковой молекулы.
Важное свойство белков - их способность к денатурации. Этим понятием обозначают явления, связанные с необратимым изменением вторичной, третичной и четвертичной структур белка под воздействием нагревания, кислот, щелочей, УФ-лучей, ионизирующей радиации, ультразвука и др. Иными словами, денатурация - это необратимое нарушение нативной пространственной конфигурации белковой молекулы, сопровождающееся существенными изменениями биологических и-физико-химических свойств белков.
Поскольку в образовании вторичной и третичной структур частично участвуют относительно слабые связи, физическое состояние белка в значительной степени зависит от температуры, рН, присутствия солей и других факторов. Нагревание, например, вызывает распрямление полипептидной цепи белковой молекулы; некоторые химические реагенты разрывают водородные связи. Изменение рН также обусловливает разрыв связей, при этом проявляется электростатическая неустойчивость.
Белки под влиянием различных физических и химических факторов теряют свои первоначальные (нативные) свойства. Внешне это выражается в их свертывании и выпадении в осадок. Примером такого явления может служить свертывание альбумина молока при кипячении. Негидролитическое необратимое нарушение нативной структуры белка и называется денатурацией. При этом рвутся в основном водородные связи, изменяется пространственная структура белка, однако разрыва ковалентных связей в белковой молекуле не происходит.
Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (в нем уже нет ни спиралей, ни слоев, ни других каких-либо видов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды; таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных.
Взбивание яичного белка, сливок превращает их в пену, состоящую из пузырьков воздуха, окруженных тонкими белковыми пленками, образование которых сопровождается развертыванием полипептидных цепей в результате разрыва связей при механическом воздействии. Таким образом, при образовании пленок происходит частичная или полная денатурация белка. Такой вид денатурации называется поверхностной денатурацией белка.
Для кулинарных процессов особое значение имеет тепловая денатурация белков. Механизм тепловой денатурации белков можно рассмотреть на примере глобулярных белков.
Основная молекула глобулярного белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками.
При нагревании белков начинается усиленное движение полипептидных цепей или складок, что приводит к разрыву непрочных связей между ними. Белок разворачивается и приобретает необычную, неприродную форму, водородные и другие связи устанавливаются в несвойственных данной молекуле местах, и конфигурация молекулы меняется. В результате происходит развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных групп, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность. При денатурации белки становятся нерастворимыми и в большей или меньшей мере утрачивают способность к набуханию.
При тепловой денатурации белков активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки не денатурируют даже при длительном нагревании. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.
При значениях рН среды, близких к ИЭТ белка, происходит максимальная дегидратация белка. Наиболее полно денатурация осуществляется в ИЭТ белка. Смещение рН в ту или иную сторону от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильности и ослаблению денатурационных процессов.
Температура денатурации белков повышается в присутствии других термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке необходимо повышение температуры смеси (например, при пастеризации мороженого, изготовлении яично-масляных кремов), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе.
Появление на поверхности белковой молекулы после денатурации ранее скрытых радикалов или функциональных групп изменяет физико-химические и биологические свойства белков. В результате денатурации свойства белков необратимо изменяются.
Из прогретой муки нельзя приготовить тесто, а из вареного мяса - котлеты, так как денатурированные белки не обладают способностью к гидратации и образованию вязких упруго-пластичных масс, пригодных для формования полуфабрикатов.
Потеря способности к гидратации объясняется утратой белками нативных свойств, важнейшим из которых является выраженная гидрофильность (большое сродство к воде), и связана с изменением конформации полипептидных цепей в белковой молекуле в результате денатурации.
Набухание и растворимость белков в воде обусловлены наличием на поверхности белковых молекул большого числа гидрофильных групп (СООН, ОН, NH 2), способных связывать значительное количество воды.
Как уже отмечалось, способность разных нативных белков пищевых продуктов растворяться в каком-либо растворителе (воде, растворах нейтральных солей, слабых растворах щелочей, спирте и др.) используют для разделения или выделения определенной белковой фракции (для исследовательских или пищевых целей). Денатурированные белки такими различиями не обладают, они все одинаково нерастворимы и не способны набухать в воде. Исключение из этого общего правила составляет фибриллярный коллаген мяса и рыбы, который после тепловой денатурации и деструкции до глютина способен растворяться в горячей воде.
В результате денатурации белки теряют биологическую активность. В растительном и животном сырье, используемом на предприятиях общественного питания, активность большинства белковых веществ сохраняется. Так, в результате деятельности ферментов плоды при хранении дозревают (а иногда и перезревают), картофель и корнеплоды прорастают. Особенно наглядно деятельность ферментов проявляется в клубнях картофеля при хранении их на свету: поверхность клубней приобретает зеленую окраску и горький вкус соответственно в результате синтеза хлорофилла и образования ядовитого гликозида соланина.
В сыром мясе тканевые ферменты также находятся в активном состоянии, участвуя в автолизе мяса (послеубойном созревании). Это их свойство используют для практических целей. Полная инактивация кислой фосфатазы происходит при достижении температуры в геометрическом центре мясного изделия 80 "С, что соответствует температуре пастеризации (отмиранию вегетативных форм бактерий). При необходимости проверить достаточность тепловой кулинарной обработки мясного изделия определяют наличие или отсутствие в нем активной кислой фосфатазы.
В нативном белке пептидные группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий. При денатурации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного тракта к функциональным группам. Белок переваривается быстрее.
Кроме того, иногда ингибиторная функция белка исчезает после денатурации. Так, некоторые белки яйца отрицательно влияют на процесс пищеварения: авидин в кишечнике связывает биотин (витамин Н), который участвует в регуляции нервной системы и нервно-рефлекторной деятельности; овомукоид угнетает действие трипсина (фермента поджелудочной железы). Именно поэтому белки сырого яйца не только плохо перевариваются, но и частично всасываются в непереваренном виде, что может вызвать аллергию, уменьшить усвояемость других компонентов пищи и ухудшить всасывание соединений кальция. При денатурации эти белки утрачивают свои антиферментные свойства.
При денатурации белок теряет гидратную оболочку, в результате чего многие функциональные группы и пептидные связи белковой молекулы оказываются на поверхности и белок становится более реакционноспособным.
В результате тепловой денатурации белка происходит агрегирование белковых молекул. Поскольку гидратная оболочка вокруг молекулы белка нарушается, отдельные молекулы белка соединяются между собой в более крупные частицы и уже не могут держаться в растворе. Начинается процесс свертывания белков, в результате которого образуются новые молекулярные связи.
Взаимодействие денатурированных молекул белка в растворах и гелях протекает по-разному. В слабоконцентрированных белковых растворах при тепловой денатурации агрегация молекул белка происходит путем образования межмолекулярных связей как прочных, например дисульфидных, так и слабых (но многочисленных) - водородных. В результате образуются крупные частицы. Дальнейшая агрегация частиц приводит к расслоению коллоидной системы, образованию хлопьев белка, выпадающих в осадок или всплывающих на поверхность жидкости, часто с образованием пены (например, выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина при кипячении молока; образование хлопьев и пены из денатурирующих белков на поверхности мясных и рыбных бульонов). Концентрация белков в таких растворах не превышает 1 %.
В более концентрированных белковых растворах при денатурации белков образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. В результате агрегации денатурированных молекул белка образуется структурированная белковая система. Денатурация белков в концентрированных растворах с образованием сплошного геля происходит при тепловой обработке мяса, рыбы (белки саркоплазмы), куриных яиц и разных смесей на их основе. Точные концентрации белков, при которых их растворы в результате нагревания образуют сплошной гель, неизвестны. Учитывая, что способность к гелеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул и характера образующихся при этом межмолекулярных связей, надо полагать, что для разных белков указанные концентрации различны.
Например, для приготовления омлетов к яичному меланжу добавляют 38...75 % молока. Нижние пределы относятся к омлетам жареным, верхние - к вареным на пару. Для приготовления омлетов из яичного белка, используемых в диетическом питании, молоко добавляют в количестве 40 % независимо от способа тепловой обработки, так как в белке яйца концентрация белков значительно ниже, чем в желтке.
Некоторые белки, представляющие собой более или менее обводненные гели, при денатурации уплотняются, в результате чего происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергшийся нагреванию, как правило, характеризуется меньшим объемом, массой, пластичностью, повышенной механической прочностью и большей упругостью по сравнению с исходным гелем нативных белков. Подобные изменения белков наблюдаются при тепловой обработке мяса, рыбы (белки миофибрилл), варке круп, бобовых, макаронных изделий, выпечке изделий из теста.
Гелями и студнями называются твердообразные нетекучие структурированные системы, образовавшиеся в результате действия молекулярных сил сцепления между коллоидными частицами или макромолекулами полимеров. Ячейки пространственных сеток гелей и студней обычно заполнены растворителем.
Таким образом, гели представляют собой коллоидные системы или растворы высокомолекулярных соединений (ВМС), утратившие текучесть из-за возникновения в них определенных внутренних структур в виде пространственного сетчатого каркаса, ячейки которого заполнены дисперсионной средой. Поскольку заключенная в ячейках дисперсионная среда при этом теряет свою подвижность, ее называют иммобилизированной.
Гели весьма широко распространены в природе: к ним относятся многие строительные материалы (бетоны, цементы, глинистые суспензии), грунты, некоторые минералы (агат, опал), различные пищевые продукты (мука, тесто, хлеб, желе, мармелад, студень), желатин, каучук, ткани живых организмов и многие другие материалы живой и неживой природы.
В зависимости от концентрации дисперсионной среды гели принято подразделять на лиогели, коагели и ксерогели (аэрогели).
Богатые жидкостью гели, содержащие мало сухого вещества (до 1...2 %), называют диогелями. К типичным диогелям относятся кисель, студень (холодец), простокваша, растворы мыл и др.
Студенистые осадки, получаемые в процессе коагуляции некоторых гидрофобных золей, а также хлопьевидные осадки, образующиеся при высаливании растворов ВМС, называются коагелями. Содержание сухого вещества в коагелях достигает 80 %. Однако очень бедные жидкостью хлопья и микрокристаллические порошки, образующиеся при коагуляции типичных гидрофобных коллоидов (гидрозолей золота, серебра, платины, сульфидов) к коагелям не относятся.
Бедные жидкостью или совсем сухие гели называются ксеро-гелями. Примерами ксерогелей могут служить сухой листовой желатин, столярный клей в плитках, крахмал, каучук. К сложным ксерогелям относят многие пищевые продукты (муку, сухари, печенье). Высокопористые ксерогели называют также аэрогелями, поскольку в них дисперсионной средой служит воздух. К аэрогелям относят многие сорбенты (силикагель), твердые катализаторы химических реакций.
В зависимости от природы дисперсной фазы и по способности к набуханию принято различать гели хрупкие и эластичные. Эластичные гели мы будем называть студнями.