Химические свойства аминокислот как кислот. Аминокислоты

Аминокислотами называются органические соединения, содержащие в молекуле функциональные группы: амино- и карбоксильную.

Номенклатура аминокислот. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих карбоновых кислот и добавления слова «амино». Положение аминогруппы указывают цифрами. Отсчет ведется от углерода карбоксильной группы.

Изомерия аминокислот. Их структурная изомерия определяется положением аминогруппы и строением углеродного радикала. В зависимости от положенияNH 2 -группы различают-,- и-аминокислоты.

Из -аминокислот строятся молекулы белка.

Для них также характерна изомерия функциональной группы (межклассовыми изомерами аминокислот могут быть сложные эфиры аминокислот или амиды гидроксикислот). Например, для 2-аминопропановой кислоты СН 3 – СН(NH) 2 – COOHвозможны следующие изомеры

Физические свойства α-аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, нелетучие (малое давление насыщенного пара), плавящиеся с разложением при высоких температурах. Большинство их хорошо растворимо в воде и плохо в органических растворителях.

Водные растворы одноосновных аминокислот имеют нейтральную реакцию. -Аминокислоты можно рассматривать как внутренние соли (биполярные ионы): + NH 3  CH 2  COO  . В кислой среде они ведут себя как катионы, в щелочной – как анионы. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, проявляющими одновременно кислотные и основные свойства.

Способы получения -аминокислот

1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот.

Cl CH 2  COONH 4 + NH 3
NH 2  CH 2 COOH

2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды.

3. Гидролизом белков получают 25 различных аминокислот. Разделение их – очень не простая задача.

Способы получения -аминокислот

1. Присоединение аммиака к непредельным карбоновым кислотам.

СН 2 = СН СООН + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4 .

2. Синтез на базе двухосновной малоновой кислоты.

Химические свойства аминокислот

1. Реакции по карбоксильной группе.

1.1. Образование эфиров при действии спиртов.

2. Реакции по аминогруппе.

2.1. Взаимодействие с минеральными кислотами.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Взаимодействие с азотистой кислотой.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  HO CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Превращение аминокислот при нагревании.

3.1.-аминокислоты образуют циклические амиды.

3.2.-аминокислоты отщепляют аминогруппу и атом водорода у-углеродного атома.

Отдельные представители

Глицин NH 2 CH 2 COOH(гликокол). Одна из наиболее распространенных аминокислот, входящих в состав белков. При обычных условиях – бесцветные кристаллы с Т пл = 232236С. Хорошо растворима в воде, нерастворима в абсолютном спирте и эфире. Водородный показатель водного раствора6,8; рК а = 1,510  10 ; рК в = 1,710  12 .

-аланин – аминопропионовая кислота

Широко распространена в природе. Встречается в свободном виде в плазме крови и в составе большинства белков. Т пл = 295296С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире. рК а (СООН)= 2,34; рК а (NH) = 9,69.

-аланин NH 2 CH 2 CH 2 COOH– мелкие кристаллы с Т пл = 200С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире и ацетоне. рК а (СООН) = 3,60; рК а (NH) = 10,19; в белках отсутствует.

Комплексоны. Этот термин используют для названия ряда -аминокислот, содержащих две или три карбоксильные группы. Наиболее простые:

Наиболее распространенный комплексон – этилендиаминтетрауксусная кислота.

Ее динатриевая соль – трилон Б – чрезвычайно широко применяется в аналитической химии.

Связь между остатками -аминокислот называют пептидной, а сами образующиеся соединения пептидами.

Два остатка -аминокислот образуют дипептид, три – трипептид. Много остатков образуют полипептиды. Полипептиды, как и аминокислоты, амфотерны, каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Белки - полипептиды.

Химические свойства а-аминокислот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали - образовали полиамидную цепочку.

Итак, химические свойства собственно аминокислотного фрагмента подразделяются на реакции аминов, реакции карбоновых кислот и свойства, обязанные взаимному их влиянию.

Карбоксильная группа проявляет себя в реакциях со щелочами - образуя карбоксилаты, со спиртами - образуя сложные эфиры, с аммиаком и аминами - образуя амиды кислот, а-аминокислоты достаточно легко декарбоксилируются при нагревании и при действии ферментов (схема 4.2.1).

Эта реакция имеет важное физиологическое значение, поскольку ее реализация in vivo приводит к образованию соответствующих биогенных аминов, выполняющих ряд специфических функций в живых организмах. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, обладающий гормональным действием. В организме человека он находится в связанном виде, освобождается при воспалительных и аллергических реакциях, анафилактическом шоке, вызывает расширение капилляров, сокращение гладкой мускулатуры, резко повышает секрецию соляной кислоты в желудке.

Так же, реакцией декарбоксилирования, вместе с реакцией гидроксилирования ароматического цикла, из триптофана образуется другой биогенный амин - серотонин. Он содержится у человека в клетках кишечника в тромбоцитах, в ядах кишечнополостных, моллюсков, членистоногих и земноводных, встречается в растениях (бананах, кофе, облепихе). Серотонин выполняет медиаторные функции в центральной и периферической нервной системах, влияет на тонус кровеносных сосудов, повышает стойкость капилляров, увеличивает количество тромбоцитов в крови (схема 4.2.2).

Аминогруппа аминокислот проявляет себя в реакциях с кислотами, образуя аммонийные соли, ацилируется

Схема 4.2.1

Схема 4.2.2

и алкилируется при взаимодействии с галогенангидридами и галогеналкилами, с альдегидами образует основания Шиффа, а с азотистой кислотой, как и обычные первичные амины, образует соответствующие гидроксипроизводные, в данном случае оксикислоты (схема 4.2.3).

Схема 4.2.3

Одновременное участие аминогруппы и карбоксильной функции в химических реакциях достаточно разнообразно. а-Аминокислоты образуют комплексы с ионами многих двухвалентных металлов - эти комплексы построены с участием двух молекул аминокислот на один ион металла, при этом металл образует с лигандами связи двух типов: карбоксильная группа дает с металлом ионную связь, а аминогруппа участвует своей неподеленной электронной парой, координирующейся на свободные орбитали металла (донорно-акцепторная связь), давая так называемые хелатные комплексы (схема 4.2.4, металлы расположены в ряд по устойчивости комплексов).

Так как в молекуле аминокислоты присутствует одновременно и кислотная и основная функция, то безусловно взаимодействие между ними неминуемо - оно приводит к образованию внутренней соли (цвиттер-иона). Так как это соль слабой кислоты и слабого основания, то в водном растворе она будет легко гидролизоваться, т.е. система равновесная. В кристаллическом состоянии аминокислоты имеют чисто цвиттер-ионную структуру, отсюда высокие этих веществ (схема 4.2.5).

Схема 4.2.4

Схема 4.2.5

Нингидринная реакция имеет большое значение для обнаружения аминокислот при их качественном и количественном анализе. Большинство аминокислот реагирует с нингидрином, выделяя соответствующий альдегид, при этом раствор окрашивается в интенсивный сине-фиолетовый цвет ( нм), растворы оранжевого цвета ( нм) дают только пролин и оксипролин. Схема реакции достаточно сложна и ее промежуточные стадии не совсем ясны, окрашенный продукт реакции носит название “фиолетовый Руэмана" (схема 4.2.6).

Дикетопиперазины образуются при нагревании свободных аминокислот, а лучше при нагревании их эфиров.

Схема 4.2.6

Продукт реакции можно определить по структуре - как производное гетероцикла пиразина, по схеме реакции - как циклический двойной амид, поскольку образуется он взаимодействием аминогрупп с карбоксильными функциями по схеме нуклеофильного замещения (схема 4.2.7).

Образование полиамидов а-аминокислот является разновидностью вышеописанной реакции образования дикепиперазинов, причем той

Схема 4.2.7

Схема 4.2.8

разновидностью, ради которой наверное Природа и создала этот класс соединений. Суть реакции заключается в нуклеофильной атаке аминной группы одной а-аминокислоты по карбоксильной группе второй а-аминокислоты, тогда как аминная группа второй аминокислоты последовательно атакует карбоксильную группу третьей аминокислоты и т.д. (схема 4.2.8).

Результатом реакции является полиамид или (называемый применительно к химии белков и белковоподобных соединений) полипептид. Соответственно фрагмент -CO-NH- называют пептидным звеном или пептидной связью.

Аминокислоты - главный строительный материал любого живого организма. По своей природе они являются первичными азотистыми веществами растений, которые синтезируются из почвы. Строение и и аминокислот зависят от их состава.

Структура аминокислоты

Каждая ее молекула имеет карбоксильные и аминные группы, которые соединены с радикалом. Если аминокислота содержит 1 карбоксильную и 1 амино-группу, строение ее можно обозначить формулой, представленной ниже.

Аминокислоты, которые имеют 1 кислотную и 1 щелочную группу, называют моноаминомонокарбоновыми. В организмах также синтезируются и функции которых обусловливают 2 карбоксильных группы или 2 аминных группы. Аминокислоты, содержащие 2 карбоксильные и 1 аминную группы, называют моноаминодикарбоновыми, а имеющие 2 аминные и 1 карбоксильную - диаминомонокарбоновыми.

Также они различны по строению органического радикала R. У каждой из них имеется свое наименование и структура. Отсюда и различные функции аминокислот. Именно наличие кислотной и щелочной групп обеспечивает ее высокую реактивность. Эти группы соединяют аминокислоты и образуют полимер - белок. Белки еще именуются полипептидами из-за своего строения.

Аминокислоты как строительный материал

Молекула белка - это цепочка из десятков или сотен аминокислот. Белки отличаются по составу, количеству и порядку расположения аминокислот, ведь число сочетаний из 20 составляющих практически бесконечно. Одни из них имеют весь состав незаменимых аминокислот, иные обходятся без одной или нескольких. Отдельные аминокислоты, структура, функции которых подобны белкам человеческого тела, не применяются в качестве пищевых, так как малорастворимы и не расщепляются ЖКТ. К таким принадлежат белки ногтей, волос, шерсти или перьев.

Функции аминокислот трудно переоценить. Эти вещества выступают главной пищей в рационе людей. Какую функцию выполняют аминокислоты? Они увеличивают рост мышечной массы, помогают укреплению суставов и связок, восстанавливают поврежденные ткани организма и участвуют во всех процессах, происходящих в теле человека.

Незаменимые аминокислоты

Только из добавок или пищевых продуктов можно получить Функции в процессе формирования здоровых суставов, крепких мышц, красивых волос очень значимы. К таким аминокислотам относятся:

• фенилаланин;
• лизин;
• треонин;
• метионин;
• валин;
• лейцин;
• триптофан;
• гистидин;
• изолейцин.

Функции аминокислот незаменимых

Эти кирпичики выполняют важнейшие функции в работе каждой клетки человеческого организма. Они незаметны, пока поступают в организм в достаточном количестве, но их недостаток существенно ухудшает работу всего организма.

1. Валин возобновляет мышцы, служит отличным источником энергии.
2. Гистидин улучшает состав крови, способствует восстановлению и росту мышц, улучшает работу суставов.
3. Изолейцин помогает выработке гемоглобина. Контролирует количество сахара в крови, повышает энергичность человека, выносливость.
4. Лейцин укрепляет иммунитет, следит за уровнем сахара и лейкоцитов в крови. Если уровень лейкоцитов завышен: он их понижает и подключает резервы организма для ликвидации воспаления.
5. Лизин помогает усвоению кальция, что формирует и укрепляет кости. Помогает выработке коллагена, улучшает структуру волос. Для мужчин это отличный анаболик, так как он наращивает мышцы и увеличивает мужскую силу.
6. Метионин нормализует работу пищеварительной системы и печени. Участвует в расщеплении жиров, убирает токсикоз у беременных, благотворно влияет на волосы.
7. Треонин улучшает работу ЖКТ. Повышает иммунитет, участвует в создании эластина и коллагена. Треонин препятствует отложению жира в печени.
8. Триптофан отвечает за эмоции человека. Вырабатывает серотонин - гормон счастья, тем самым нормализует сон, поднимает настроение. Укрощает аппетит, благотворительно влияет на сердечную мышцу и артерии.
9. Фенилаланин служит передатчиком сигналов от нервных клеток в мозг головы. Улучшает настроение, подавляет нездоровый аппетит, улучшает память, повышает восприимчивость, снижает боль.

Дефицит незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, нарушению обмена веществ, снижению мышечной массы.

Заменимые аминокислоты

Это такие аминокислоты, строение и функции которых вырабатываются в организме:

• аргинин;
• аланин;
• аспарагин;
• глицин;
• пролин;
• таурин;
• тирозин;
• глутамат;
• серин;
• глутамин;
• орнитин;
• цистеин;
• карнитин.

Функции аминокислот заменимых

1. Цистеин ликвидирует токсические вещества, участвует в создании тканей кожи и мышц, представляет собой естественный антиоксидант.
2. Тирозин снижает физическую усталость, ускоряет метаболизм, ликвидирует стресс и депрессию.
3. Аланин служит для роста мускулатуры, является источником энергии.
4. увеличивает метаболизм и снижает образование аммиака при больших нагрузках.
5. Цистин устраняет боль при травмировании связок и суставов.
6. отвечает за мозговую активность, во время длительных физических нагрузок переходит в глюкозу, вырабатывая энергию.
7. Глутамин восстанавливает мышцы, повышает иммунитет, ускоряет метаболизм, усиливает работу мозга и создает гормон роста.
8. Глицин необходим для работы мышц, расщепления жира, стабилизации артериального давления и сахара в крови.
9. Карнитин перемещает жировые кислоты в клетки, где совершается их расщепление с выделением энергии, в результате чего сжигается лишний жир и генерируется энергия.
10. Орнитин производит гормон роста, участвует в процессе мочеобразования, расщепляет жирные кислоты, помогает выработке инсулина.
11. Пролин обеспечивает производство коллагена, он необходим для связок и суставов.
12. Серин повышает иммунитет и вырабатывает энергию, нужен для быстрого метаболизма жирных кислот и роста мышц.
13. Таурин расщепляет жир, поднимает сопротивляемость организма, синтезирует желчные соли.

Белок и его свойства

Белки, или протеины - высокомолекулярные соединения с содержанием азота. Понятие "протеин", впервые обозначенное Берцелиусом в 1838 г., происходит от греческого слова и означает "первичный", что отображает лидирующее значение протеинов в природе. Разновидность белков дает возможность для существования огромного количества живых существ: от бактерий до человеческого организма. Их существенно больше, чем других макромолекул, ведь белки - это фундамент живой клетки. Составляют приблизительно 20% от массы человеческого тела, больше 50% сухой массы клетки. Такое количество разнообразных белков объясняется свойствами двадцати различных аминокислот, которые взаимодействуют друг с другом и создают полимерные молекулы.

Выдающееся свойство белков - способность к самостоятельному созданию определенной, свойственной конкретному белку пространственной структуры. По белки - это биополимеры с пептидными связями. Для химического состава белков свойственно постоянное среднее содержание азота - приблизительно 16%.

Жизнь, а также рост и развитие организма невозможны без функции белковых аминокислот строить новые клетки. Белки нельзя заменить прочими элементами, их роль в человеческом организме является чрезвычайно важной.

Функции белков

Необходимость белков заключается в таких функциях:

• он необходим для роста и развития, так как выступает главным строительным материалом для создания новых клеток;
• управляет метаболизмом, во время которого освобождается энергия. После принятия пищи скорость метаболизма увеличивается, например, если еда состоит из углеводов, метаболизм ускоряется на 4%, если из белков - на 30%;
• регулируют в организме, благодаря своей гидрофильности - способности притягивать воду;
• усиливают работу иммунной системы, синтезируя антитела, которые защищают от инфекции и ликвидируют угрозу заболевания.

Продукты - источники белков

Мышцы и скелет человека состоят из живых тканей, которые на протяжении жизни не только функционируют, но и обновляются. Восстанавливаются после повреждений, сохраняют свою силу и прочность. Для этого им требуются вполне определенные питательные вещества. Пища обеспечивает организм энергией, необходимой для всех процессов, включая работу мышц, рост и восстановление тканей. А белок в организме используется и как источник энергии, и как стройматериал.

Поэтому очень важно соблюдать его ежедневное использование в пищу. Богатые белком продукты: курица, индейка, постная ветчина, свинина, говядина, рыба, креветки, фасоль, чечевица, бекон, яйца, орех. Все эти продукты обеспечивают организм белком и дают энергию, необходимую для жизни.

Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН 2 и -СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных - как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.

Реакции, обусловленные аминогруппой. С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:

Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:

В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):

Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН 2 -группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.

Реакции, обусловленные карбоксильной группой . При участиикарбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:

Если при a-углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (-NO 2 , -СС1 3 , -СООН, -COR и т.д.), поляризующий связь С®СООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования . Декарбоксилирование a-аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH 3 -группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга-низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на-гревании a-аминокислоты в присутствии поглотителей СО 2 , например, Ва(ОН) 2 .

При декарбоксилировании b-фенил-a-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин - цистин:

2НS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 НS CH 2 CH(NH 2)COOH

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами. Почти все a-аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит кобразованию гидроксикислот, на ароматические - диазосоединений.

Образование гидроксикислот:

Реакция диазотирования:

(диазосоединение)

1. с выделением молекулярного азота N 2:

2. без выделения молекулярного азота N 2:

Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света (400-800 нм). Ауксохромная группа

СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π - сопряжения с π - электронной системой основной группы хромофора.

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании a-аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды - дикетопиперазины:

валин (Val) диизопропильное производное

дикетопиперазина

При нагревании b-аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота

(3-аминопентановая кислота)

Нагревание g- и d-аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов - лактамов:

γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой

(4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты